«Пить или не пить... коллаген?»

Это из лексикона дискуссии по этому поводу в социальных сетях.

Правильнее будет: принимать или не принимать БАДы коллагена или его пептидов?

Для начала о том, что такое коллаген.

Коллаге́н — фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани, дермы кожи, сухожилий, хрящей, связок, слизистых и серозных оболочек органов и  обеспечивающий её прочность и эластичность. Коллаген обнаружен у многоклеточных животных, но отсутствует у растений, бактерий, вирусов, простейших и грибов. Это самый распространённый белок у млекопитающих, он составляет от 25 % до 35 % белков во всём теле. Фибробласты – наиболее активные коллагенсинезирующие клетки.

Желатин – распространенное сырье в кулинарии и промышленности, не что иное как тот же коллаген, но в гидролизованной форме (тяжи коллагена разорваны с присоединением молекул воды).

Как и любой другой белок, попадая в желудок, коллаген немедленно подвергается денатурации под действием низкого рН желудочного сока и, далее, расщеплению вначале на отдельние пептиды (короткие целочки из нескольких аминокислот), а затем и на отдельные аминокислоты. 
Коллаген, как таковой, исчезает в желудке. Аминокислоты поступают в тонкий отдел кишечника где, как и все другие аминокислоты хоть животного хоть растительного происхождения, всасываются в клетки стенок кишечника при участии ионов натрия.

Все, коллагена больше нет. То есть получается ответ не принимать?
Однако....

Особенности строения молекулы коллагена

Коллаген относится к тем немногим белкам животного происхождения, которые содержат остатки нестандартных аминокислот: около 21 % от общего числа остатков приходится на 3-гидроксипролин, 4-гидроксипролин и 5-гидроксилизин. Каждая из α-цепей состоит из триад аминокислот,  в которых третья аминокислота всегда глицин, вторая — пролин или лизин, первая — любая другая аминокислота, кроме трёх перечисленных.


Из  1000 аминокислот в составе коллагена:
на глицин приходится 329, на пролин – 126, на аланин – 109, на нестандартный гидроксипролин – 95.
Таким образом, на условно заменимую аминокислоту глицин приходится порядка 1/ 3 от числа всех аминокислот молекулы коллагена. Пролин (также условно заменимая аминокислота) составляет более 17% молекулы коллагена.

Особенности синтеза коллагена

Синтез коллагена протекает в клетках соединительной ткани фибробластах и ряд стадий вне фибробласта. Первый этап образование трехмерной структуры, это соединение основных компонентов – глицина и пролина в преколлаген. Важный момент в синтезе - реакции гидроксилирования, которые открывают путь дальнейшим модификациям, необходимым для созревания преколлагена до коллагена.

Катализируют реакции гидроксилирования (продина до 4-оксипролина) ферменты пролингидроксилаза и лизингидроксилаза (лизина до оксилизина) в активном центре которой находится атом железа. Фермент активен в том случае, если железо находится в двухвалентной форме, что обеспечивается аскорбиновой кислотой (витамин С).



Дефицит аскорбиновой кислоты нарушает процесс гидроксилирования, что влияет на дальнейшие стадии синтеза коллагена. В результате синтезируется аномальный коллаген, более рыхлый. Эти изменения лежат в основе развития витаминдецитингого состояния - цинги.



Таким образом, коллаген - единственный белок (наряду с элластином), синтез которого требует образование двух атипичных аминокислот: гидроксипролин и гидроксилизин. Активность их синтезирующих ферментов зависит от присутствия витамина С и валентности атома жалаза.

Коллаген и эластин формируют своеобразную ту самую «основу» дермы, которая предотвращает обвисание кожи, обеспечивает эластичность и упругость. Эластин прекращает активно синтезироваться в коже человека в возрасте в 14 лет, а коллаген в 21—25, после чего кожные покровы практически не восстанавливаются и кожа стареет.

Стрессовый гормон контизол слимулирует распад коллагена кожи до отдельных аминокислот.

Такие аутоиммунные заболевания как красная волчанка и ревматоидный артрит могут приводить у деградации нормальных коллагеновых колокон.

Многие бактерии и вирусы способны секретировать фермент коллагеназу, которая разрушает коллаген.

ИТАК.

Отвечая на вышепоставленный вопрос «Пить или не пить коллаген».

Для улучшения состояния кожи, хрящей суставов и пр. нам необходим коллаген, но поступая в желудок он разрушается до аминокислот и перестает быть коллагеном. Однако для синтеза уже собственного коллагена в организме, нам наобходимо регулярное поступление уникальной нестандартной амикокислоты гидроксипролина, которая содержится только в коллагене, элластине и желатине.

Или синтезируется нашими фибробластами из аминокислоты пролина, при наличии железа (в активном центре ферманта) и участии витамина С.

Ответ: вегетерианцам – принимать БАДы коллагена (как источник гидроксипролина) + витамин С. Либо аминокислоту (гидрокси-)пролин + вит С. Либо пролинсодержащие продукты для вегетарианцев: молочные, орехи.

Всеядным: принимать БАДы коллагена (как источник гидроксипролина) + витамин С. Либо аминокислоту (гидрокси-)пролин + вит С. Либо пролинсодержащие продукты: мясо (особенно кожа), креветки, молочные продукты, орехи.

Минус коллагенсодержащих БАДов: при пассивоном образе жизни легко набрать вес так как аминокисоты легко трансформируются в сахара, а те – в жир.

автор: Татьяна А. Романова, кбн.

Литература

  Szpak, Paul (2011). "Fish bone chemistry and ultrastructure: implications for taphonomy and stable isotope analysis". Journal of Archaeological Science 38 (12): 3358–3372

  Shoulders, M. D.; Raines, R. T. (2009). "Collagen structure and stability". Annu. Rev. Biochem. 78: 929–958

  Gorres, K. L.; Raines, R. T. (2010). "Prolyl 4-hydroxylase". Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 45 (2): 106–24.

  Myllylä, R.; Majamaa, K.; Günzler, V.; Hanauske-Abel, H. M.; Kivirikko, K. I. (1984). "Ascorbate is consumed stoichiometrically in the uncoupled reactions catalyzed by propyl 4-hydroxylase and lysyl hydroxylase". J. Biol. Chem. 259 (9): 5403–5.

  Houck, J. C.; Sharma, V. K.; Patel, Y. M.; Gladner, J. A. (1968). "Induction of Collagenolytic and Proteolytic Activities by AntiInflammatory Drugs in the Skin and Fibroblasts". Biochemical Pharmacology 17 (10): 2081–2090.

  Al-Hadithy, H.; Isenberg, DA et al. (1982). "Neutrophil function in systemic lupus erythematosus and other collagen diseases". Ann Rheum Dis 41 (1): 33–38.

Коллаген Mikimoto Cosmetics

45 пакетиков - 4,320 иен.